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Actualités scientifiques

La production de protéines instables à travers la formation de complexes stables

Pour assembler des complexes fonctionnels stables, différents partenaires (protéines multi-domaines (X-Y-Z) reliés par des liaisons non structurées (lignes bleues) permettant une grande flexibilité entre les domaines (double-flèches), les protéines à domaine unique (A, B), les acides nucléiques (ADN ou ARN) et les petites molécules (disques jaunes)) sont nécessaires.

Production of unstable proteins through the formation of stable core complexes.

Levy N(1), Eiler S(1), Pradeau-Aubreton K(1), Maillot B(1), Stricher F(1), Ruff M(1).

Nat Commun 17 mars 2016


29 mars 2016

L’équipe de Marc Ruff travaille sur la stabilité de la chromatine et la mobilité de l’ADN. Les scientifiques ont récemment développé une méthodologie permettant la production de complexes stables pour les études structurales et fonctionnelles de protéines. Ces résultats ont été publiés dans la revue Nature Communications du 17 mars 2016.

 

L'objectif principal de l’équipe de Marc Ruff est de comprendre les processus moléculaires effectués par les complexes nucléoprotéiques impliquant l’intégrase du virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Son but est de fournir des vues en trois dimensions de ces complexes au cours du cycle de réplication du VIH.

 

Vers la mise en place d’une méthodologie permettant la production de complexes stables


Les avancés récentes en biologie ont montré que la plupart des fonctions cellulaires sont effectuées par des complexes multi-protéiques transitoires. La purification de protéines est une série de processus destinés à isoler une ou des protéines à partir d'un mélange complexe (cellules ou autres organismes). C'est une étape importante en recherche fondamentale pour la caractérisation de la fonction, la structure et des interactions d'une protéine d'intérêt, mais aussi en recherche appliquée et dans l’industrie pour préparer des produits et des réactifs.

 

Mais la purification des protéines participant à ces complexes est entravée par leur faible quantité, leur hétérogénéité, leur instabilité ainsi que leur faible solubilité. Pour contourner ces difficultés les chercheurs ont mis en place une méthodologie permettant la production de complexes stables pour les études structurales et fonctionnelles. Cette procédure est évaluée et appliquée à deux familles de protéines particulièrement difficiles à étudier : les récepteurs nucléaires stéroïdiens humains et le complexe de pré-intégration du VIH-1.

 

Une application thérapeutique de cette technologie est d’ailleurs envisagée par l’équipe de recherche. En effet, les complexes multi-protéiques obtenus sont utilisés pour la découverte d’une nouvelle famille de médicaments : les inhibiteurs de conformation. Ces molécules agissent en  bloquant les protéines dans une forme donnée et permettront d’inhiber l’infection virale dans le cas du VIH.

 

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