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Actualités scientifiques

Réponse au stress et régulation de la traduction

La terminaison de la traduction libère des sous-unités ribosomales. Dans des conditions normales, celles-ci sont réutilisées pour l’initiation de la traduction. Dans des conditions de stress, ces sous-unités s’associent pour former des ribosomes inactifs  stabilisés par la présence de la protéine Stm1. Lorsque les conditions redeviennent favorables, le complexe Dom34/Hbs1 et la protéine Rli1 dissocient les ribosomes inactifs afin de régénérer des sous-unités ribosomales alors utilisées pour permettre la reprise de la traduction.

Dom34-Hbs1 mediated dissociation of inactive 80S ribosomes promotes restart of translation after stress.

van den Elzen AM, Schuller A, Green R, Séraphin B.

EMBO J 3 février 2014


14 janvier 2014

Quand elles sont exposées à un stress, les cellules concentrent leurs moyens pour répondre à cette nouvelle contrainte. Elles bloquent notamment leur production de protéines. Dans une étude publiée le 14 janvier dans l’EMBO Journal, l’équipe de Bertrand Séraphin, secondée par l’équipe de Rachel Green à l’Université Johns Hopkins (USA), met pour la première fois en évidence un mécanisme moléculaire permettant la remobilisation des ribosomes après un stress. L’équipe de Bertrand Séraphin a aussi mis en évidence que dans des cellules en condition de croissance, ce même mécanisme permet de contrôler la production des protéines en régulant l’initiation de la traduction.


Réponse au stress et blocage de la synthèse protéique
Les cellules exposées à des stress doivent mobiliser leurs ressources pour combattre ces conditions délétères. Dans un grand nombre de cas (absence de nutriments, choc osmotique, agression chimique…), les cellules stressées bloquent leur processus de traduction des protéines, qui consomme une grande partie de l’énergie disponible, pour réaffecter leurs moyens sur les processus essentiels à leur survie. La traduction est catalysée par les ribosomes, complexes ribonucléoprotéiques dont les deux sous-unités sont libérées lorsque la traduction est terminée afin que le ribosome puisse initier une nouvelle traduction. Chez les eucaryotes, dans des conditions de stress, les  sous-unités ribosomales sont associées et forment des ribosomes inactifs qui s’accumulent. Des études effectuées dans le groupe de Marat Yusupov à l’IGBMC ont révélées, il y a quelques années, que l’interaction des sous-unités présentes au sein des ribosomes inactifs est renforcée par un facteur appelé Stm1. Lorsque les conditions redeviennent favorables, les sous-unités ribosomales stockées dans les ribosomes inactifs doivent être dissociées pour permettre la reprise de la traduction et de la croissance cellulaire.

 

Mécanisme de dissociation du ribosome et reprise de la traduction
L’équipe de Bertrand Séraphin s’est intéressée au processus permettant aux cellules de dissocier les ribosomes inactifs quand les conditions de stress disparaissent. Ce groupe avait précédemment caractérisé un complexe protéique formé par les facteurs Dom34 et Hbs1 impliqué dans la dissociation et l’élimination des ribosomes bloqués en cours de traduction. Dans leurs nouveaux travaux publiés dans l’EMBO Journal et effectués en collaboration avec l’équipe de Rachel Green de l’Université Johns Hopkins (USA), l’équipe de Bertrand Séraphin révèle que le complexe Dom34/Hbs1 contribue également à la mobilisation des ribosomes inactifs qui s’accumulent suite à un stress. Des études biochimiques et in vivo montrent en effet qu’en présence du facteur Rli1, Dom34 et Hbs1 sont capables de dissocier les ribosomes liés à Stm1, participant ainsi à la reprise de la synthèse protéique, et donc de la croissance cellulaire.

De manière intéressante, ce processus contrôlant la disponibilité des sous-unités ribosomales opère aussi dans des cellules en condition de croissance normale, bien que de manière plus limitée. Par-delà la réponse au stress, cette étude révèle donc un mécanisme inattendu par lequel les cellules peuvent contrôler l’initiation de la traduction en modulant la disponibilité des sous-unités ribosomales.

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