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Piégé dans un anneau

La structure en anneau de la partie du complexe « Elongateur » qui maintient l’ARNt est formée par trois protéines (marron, vert, bleu) assemblées en deux trios. © EMBL/Müller

The Elongator subcomplex Elp456 is a hexameric RecA-like ATPase.

Glatt S, Létoquart J, Faux C, Taylor NM, Séraphin B, Müller CW.

Nat Struct Mol Biol 19 février 2012


19 février 2012

Un complexe en anneau aide à garantir la fidélité de la synthèse protéique

Dans les contes de fées, les anneaux magiques confèrent à ceux qui les portent des pouvoirs magiques : l’anneau rend son porteur invisible, réalise ses souhaits ou aide le héros sur le chemin de sa destinée. De manière similaire, la découverte d’une structure en anneau dans un complexe protéique appelé « Elongateur » a conduit des chercheurs du Laboratoire Européen de Biologie Moléculaire (LEBM, Heidelberg, Allemagne, plus connus sous son acronyme anglais EMBL) et de l’IGBMC (Inserm/CNRS/Université de Strasbourg) à des résultats très stimulants. Publiée aujourd’hui dans la revue Nature Structural & Molecular Biology, la première structure tridimensionnelle d’une partie de ce complexe, apporte de nouveaux indices sur ses fonctions dans la cellule et sur son rôle dans les maladies neurodégénératives.

Les modifications des protéines qui constituent l’Elongateur étaient déjà liées à des maladies comme la dysautonomie familiale ou l’épilepsie infantile, et les chercheurs savaient que le complexe affectait de nombreux processus cellulaires, mais son fonctionnement exact demeurait un mystère.
L’Elongateur est composé de 6 protéines différentes. Les chercheurs des laboratoires de Christoph Müller à l’EMBL et de Bertrand Séraphin à l’IGBMC se sont focalisés sur trois d’entre elles, connues pour fonctionner ensemble. Ils ont découvert que, plutôt que de s’agréger ensemble en un simple trio, deux trios identiques de ces protéines s’assemblent pour former un anneau. Cette structure inattendue a suscité de nouveaux modèles. Ces données suggéraient que la fonction de l’anneau dans le complexe « Elongateur » pouvait être similaire à celle d’autres complexes protéiques appelés hélicases, qui utilisent, pour se lier à l’ADN ou à l’ARN, des structures ressemblant à des anneaux composées de six copies de la même protéine.
Les chercheurs ont découvert une seule molécule s’insérant dans la cavité de l’anneau de l’Elongateur : l’ARN de transfert (ARNt). Cet ARN transporte les acides aminés dans les « usines » de la cellule où ils sont assemblés pour former une protéine en fonction des informations contenues dans l’ADN. Il semblerait que l’anneau protéique de l’Elongateur retient sur place l’ARNt, tandis que d’autres parties du complexe Elongateur introduisent une modification chimique qui permettra au final d’assurer l’exactitude de conversion de l’information contenue dans l’ADN en protéine. Les résultats montrent également qu’une fois le travail sur l’ARNt terminé, une autre molécule, l’ATP est hydrolysée sur le bord extérieur de l’anneau. Les chercheurs pensent que ceci altère légèrement la forme des protéines de l’anneau, permettant à l’ARNt d’être libéré et à tout le processus de redémarrer depuis le début.
C. Müller, B. Séraphin  et leurs collègues vont maintenant chercher quels mécanismes sont utilisés par les autres parties de l’Elongateur pour aider le complexe à accomplir ses fonctions au sein de la cellule.

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